文档名：蛋白A与抗体的界面结合行为动力学与单分子分析
蛋白A(StaphylococcalproteinA)层析是当前单抗药物制备工艺的核心技术和"金标准".蛋白A与抗体在固液界面的结合机制的深刻阐述是开发高效蛋白A层析技术的基本前提.本文在利用表面等离子共振仪(SPR)、石英晶体纳米微天平(QCM-D)和原子力显微镜(AFM)技术观察了蛋白A与不同抗体分子(hIgG和mIgG2a)在固液界面的结合行为及其分子形貌特征.SPR结果显示,C端固定于芯片表面的Z结构域呈现出最高的抗体亲和性,N端固定的Z结构域次之.抗体在石英晶体芯片表面的吸附容量随着蛋白A配基密度升高而增大;但当蛋白A配基密度大于～80ng/cm2时,配基利用率下降.此外,抗体的吸附亦受到pH值影响,在其等电点处的表现出最大的饱和吸附量.液相AFM结果进一步从单分子水平上表明,结合于C端固定在DNA折纸表面的Z结构域上的抗体分子呈现出side-wayon的取向.
作者：储信双 王震 杨学辉 孙彦 史清洪
作者单位：天津大学化工学院生物工程系,天津300350天津大学化工学院生物工程系,天津300350;教育部系统生物工程重点实验室,天津300350
母体文献：第五届全国传质与分离工程学术会议论文集
会议名称：第五届全国传质与分离工程学术会议
会议时间：2018年11月18日
会议地点：天津
主办单位：中国化学工程专业委员会,国家自然科学基金委员会,天津大学
语种：chi
分类号：O65TS2
关键词：单抗药物 制备工艺 蛋白A 抗体分子 界面结合行为 动力学特性 单分子分析
在线出版日期：2022年3月9日
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